Dos biólogos de la Universidad de Groningen, Holanda, han identificado la enzima responsable de que la placa dental se adhiera a los dientes. El hallazgo abre la esperanza de identificar pronto sustancias que inhiban su acción y ayuden a los dientes a combatir la caries.
Bauke Dijkstra y Dijkhuizen Lubbert han publicado un artículo en la revista Proceedings de la Academia Nacional de Ciencias, el que detalla la acción del ácido láctico y la bacteria Lactobacillus reuteri.
La bacteria utiliza una enzima para convertir los azúcares de los alimentos en largas cadenas, que se adhieren al esmalte del diente. La bacteria Streptococcus mutans, también utiliza esta enzima. Una vez que las cadenas de azúcares se unen a los dientes, fermentan, liberando ácidos que disuelven el calcio de los dientes, creando cavidades .
Los biólogos utilizaron cristalografía de proteínas para elaborar la estructura de tres dimensiones de la enzima, que revela detalles sobre su mecanismo de plegado, lo que les permitió obtener una visión acerca de cómo funciona. Ya se sabía que la enzima divide la sacarosa en fructosa y glucosa, y luego añade la glucosa en las moléculas de la cadena del azúcar, pero se suponía que ésto se llevaba a cabo en diferentes partes de la enzima. Lo cual resulta no ser verdad. Con el estudio, los investigadores demostraron que ambas actividades tienen lugar en el mismo sitio activo de la enzima.
La parte interesante sucedió cuando los investigadores examinaron la inhibición de la enzima, lo que significa que la bacteria no es capaz de conectar en el esmalte dental, lo que podría erradicar la placa. Sin embargo, el proceso no es tan fácil como parece. Hay una, y muy importante enzima muy similar en la saliva llamada amilasa, que degrada el almidón para la digestión. Inhibidores potenciales se han probado junto con la enzima glucansucrase. Sin embargo, es necesaria una mayor precisión del compuesto.
Dijkhuizen señaló: "La estructura cristalina reveló que los sitios activos son prácticamente idénticos en inhibidores, los que deberán ser dirigidos a objetivos muy específicos ya que ambas enzimas están estrechamente relacionadas.."
Si se puede encontrar ese compuesto, allanará el camino para que en un futuro los inhibidores de glucansucrase se puedan añadir a la crema dental o enjuague bucal. "Incluso puede ser posible adicionarlos a los dulces", sugirió Dijkhuizen.
Mecanismo funcional
El desmoronamiento de la estructura 3D proporciona a los investigadores información detallada sobre el mecanismo funcional de la enzima. La enzima divide la sacarosa en fructosa y glucosa y, a continuación añade la molécula de glucosa a una cadena de azúcar cada vez mayor. Hasta ahora la comunidad científica suponía que ambos procesos fueron realizados por diferentes partes de la enzima. Sin embargo, el modelo creado por los investigadores de Groningen ha puesto de manifiesto que ambas actividades se desarrollan en el mismo sitio activo de la enzima.
Inhibidores
Dijkhuizen espera que los inhibidores específicos de la enzima glucansucrase puede ayudar a impedir la adhesión de las bacterias al esmalte de los dientes. La información sobre el mecanismo de la estructura y funcional de la enzima es crucial para el desarrollo de tales inhibidores. Hasta ahora, este tipo de investigación no ha tenido éxito. Afirma Dijkhuizen: "Varios inhibidores estudiados no sólo bloquean el glucansucrase, sino también la amilasa, enzima digestiva en nuestra saliva, que es necesaria para degradar el almidón".
El artículo se publica en: www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.1007531107 (Diciembre 2010)
Más información:
- Prof. Bauke W. Dijkstra , profesor de química biofísica
- Prof. Lubbert Dijkhuizen , profesor de microbiología
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